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標準血紅蛋白參考液檢測原理

在溶血液中,血紅蛋白(硫化血紅蛋白除外)中亞鐵離子(Fe2+)被高鐵氰-化鉀氧化成高鐵離子(Fe3+),血紅蛋白轉化成高鐵血紅蛋白。高鐵血紅蛋白同氰-化鉀中的氰離子反應生成氰化高鐵血紅蛋白。氰化高鐵血紅蛋白在波長540mm左右有一個較寬的吸收峰,它在540nm處的吸光度同它在溶液中的濃度成正比。標本中血紅蛋白的濃度可通過先測得吸光度,然后從標準曲線上按吸光度讀取。也可以同時與一標準溶液比色而得出結果。

[產品性能指標]

1.標準液測定準確性：測定值與定值差≤２％；

2.純度：光譜掃描圖形。從吸收曲線的形狀判斷，最高吸收峰在540nm，低吸收峰在504nm；

3.吸光度（Ａ值）：其Ａ540／Ａ504在1.590～1.630之間；Ａ750≤0.002；

4.批內不精密度：批內不精密度的變異系數CV瓶間≤0.28％

5.批間不精密度：批間不精密度的變異系數CV瓶間≤0.5％；

6.有效期末的準確度：取在有效期末的標準液的留樣進行檢測，其溶液中血紅蛋白含量與標示值之差≤5% 。

組成結構人體內的血紅蛋白由四個亞基構成，分別為兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環(huán)境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態(tài)。血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環(huán)上的氮原子與一個亞鐵離子配位結合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個組-氨酸殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合，當血紅蛋白不與氧結合的時候，有一個水分子從卟啉環(huán)下方與亞鐵離子配位結合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。血紅蛋白是脊椎動物紅血細胞的一種含鐵的復合變構蛋白，由血紅素和珠蛋白結合而成。其功能是運輸氧和二氧化碳，維持血液酸堿平衡。也存在于某些低等動物和豆科植物根瘤中。分子量約67 000，含有四條多肽鏈，每個多肽鏈含有一個血紅素基團，血紅素中鐵為二價，與氧結合時，其化學價不變，形成氧合血紅蛋白。呈鮮紅色，與氧解離后帶有淡藍色。